"allosterism" معنى تَفارُغ (تغير فعالية إنزيمٍ ما بارتباطه بمادة أخرى غير ركيزته)
أمثلة
Properties Allosteric enzymes are generally larger in mass than other enzymes. خصائص الإنزيمات التفارغية هي عموما أكبر في الكتلة من الإنزيمات الأخرى.
Allosteric regulation is also particularly important in the cell's ability to adjust enzyme activity. كما أن اللوائح الضامة (الوستريك) مهمة بشكل خاص في قدرة الخلية على ضبط نشاط الإنزيم .
This allows most allosteric enzymes to greatly vary catalytic output in response to small changes in effector concentration. وهذا يسمح لمعظم الإنزيمات الأنطوائية أن تختلف اختلافاً كبيراً في إنتاج حافز الاستجابة للتغيرات الصغيرة في تركيز المستجيب.
This discipline covers topics such as the measurement of molecular forces, molecular associations, allosteric interactions, Brownian motion, and cable theory. يغطي هذا الانضباط مواضيع مثل قياس القوى الجزيئية، والجمعيات الجزيئية، والتفاعلات التبادلية، والحركة البراونية، ونظرية الكبل.
Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change involving protein dynamics. تسمح مواقع (الوستريك) للمستجيبين بالارتباط بالبروتين ، مما يؤدي في كثير من الأحيان إلى التغير في التوافقية التي تشمل ديناميكيات البروتين.
Allosteric regulations are a natural example of control loops, such as feedback from downstream products or feedforward from upstream substrates. اللوائح الفوقية هي مثال طبيعي على حلقات التحكم ، مثل التغذية المرتدة من المنتجات النهائية أو التغذية من ركائز المنبع.
In non-competitive inhibition, the inhibitor binds to an allosteric site, which alters the active site and makes it inaccessible to the substrate. وفي منع التثبيط غير التنافسي، يرتبط المانع بموقع متبادل، يغير الموقع النشط ويجعله غير قابل للدخول إلى الركيزة.
The binding sites for heterotropic effectors, called allosteric sites, are usually separate from the active site yet thermodynamically coupled. عادةً ما تكون مواقع الارتباطات الخاصة بالمؤثرات غيرية التغذية ، والتي تسمى بالمواقع اللاصقة ، منفصلة عن الموقع النشط مع اقتران الديناميكا الحرارية.
Allosteric enzymes need not be oligomers as previously thought, and in fact many systems have demonstrated allostery within single enzymes. لا يجب أن تكون إنزيمات الأويستيمر الاوليغومرات كما كان يُعتقد سابقًا ، وفي الواقع ، أثبتت العديد من الأنظمة التلوُّث داخل الإنزيمات المفردة.
Generally speaking, such cooperativity results in allosteric enzymes displaying a sigmoidal dependence on the concentration of their substrates in positively cooperative systems. وبصفة عامة ، فإن مثل هذه التعاونيات تؤدي إلى إنزيمات إنستروية تظهر اعتمادًا سينيًا على تركيز ركائزها في أنظمة تعاونية إيجابية.
جوال إصدار